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CANCERS : Ils apprivoisent les protéines chaotiques

Actualité publiée il y a 2 mois 1 semaine 3 jours
Journal of the American Chemical Society
Des protéines chaotiques, comme MYC, qui alimentent et aggravent 75 % des cancers (Visuel Adobe Stock 143340083)

Ces scientifiques de l’Université de Californie – Riverside (UCR) « apprivoisent » les protéines chaotiques MYC, qui alimentent et aggravent 75 % des cancers : ces travaux, publiés dans le Journal of the American Chemical Society, qui proposent un moyen de maîtriser l’action néfaste de ces protéines, ouvrent la voie à des anticancéreux plus efficaces.

 

Dans les cellules saines, MYC aide à guider le processus de transcription, par lequel l'information génétique est convertie de l'ADN en ARN et, éventuellement, en protéines. Normalement, cette activité de MYC est strictement contrôlée. Cependant, dans les cellules cancéreuses, MYC devient hyperactive et n’est plus régulée », explique l’auteur principal, Min Xue, professeur agrégé de chimie à l’UCR.

MYC est ainsi responsable de l'aggravation de la majorité des cas de cancer chez l'Homme. Ainsi, dans un grand nombre de types de cancers, les protéines MYC se liant à l'ADN cellulaire et favorisant la progression du cancer. Les chercheurs de l'UCR proposent une molécule qui se lie aux protéines MYC et inhibe ainsi leur fonction délétère.

 

L'espoir d'une nouvelle ère de traitements

L’étude a donc cherché à atténuer l’hyperactivité de MYC afin de pouvoir mieux contrôler la progression du cancer. Cependant, trouver un moyen de contrôler MYC était un défi car contrairement à la plupart des autres protéines, MYC n’a pas de structure. « C'est fondamentalement une protéine aléatoire. Or les pipelines de développement de médicaments reposent sur des structures bien définies, et une telle structure n'existe pas pour MYC ».

 

Un composé peptidique qui se lie à MYC et inhibe son activité, relève le défi : ainsi, en 2018, l’équipe avait déjà noté que la modification de la rigidité et de la forme d’un peptide améliorait la capacité de ce peptide à interagir avec des cibles protéiques sans structure telles que MYC. Les peptides peuvent en effet adopter différentes formes et différentes positions, ce qui facilite leur liaison à d’autres types de cibles. Le nouveau peptide, décrit ici par les scientifiques, se lie directement à la protéine MYC avec la force d’un anticorps. Cette interaction est donc à la fois très forte et spécifique.

 

Les chercheurs utilisent ici des nanoparticules lipidiques pour introduire le peptide dans les cellules. Ce sont de petites sphères constituées de molécules grasses qui ne sont pas idéales pour être utilisées comme médicament. C’est pourquoi, les chercheurs travaillent toujours à améliorer la capacité du peptide à pénétrer à l’intérieur des cellules cibles. Une fois dans la cellule, le peptide va se lier à la protéine MYC, modifier ses propriétés physiques et l'empêcher d'effectuer des activités de transcription néfastes.

La recherche fait partie du domaine de la chimie des processus chaotiques,

qui vise notamment à apprivoiser les protéines dénuées de structure spécifique. Avec un impact direct sur de nombreux types de cancer, avec la perspective d’une nouvelle ère de traitements.

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