CREUTZFELDT-JAKOB: Ils créent des prions artificiels
Ces chercheurs de l’International School of Advanced Studies (SISSA- Trieste) viennent de créer "de toutes pièces" des prions artificiels ou synthétiques qui « se comportent » comme des prions biologiques. Cette prouesse, présentée dans la revue PLoS Pathogens va permettre de mieux comprendre les mécanismes précis par lesquels les prions causent des maladies, comme la maladie de la vache folle ou la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Des implications donc importantes pour la recherche sur les maladies à prions mais aussi sur les maladies neurodégénératives dont certains mécanismes sont similaires à ceux des prions.
· L'EBS ou encéphalopathie spongiforme bovine est une infection neurodégénérative transmissible et mortelle qui touche le cerveau des bovins et qui résulte de l'accumulation toxique d'une forme aberrante d'une protéine cellulaire normale, la protéine prion. C'est en novembre 1986 que L'ESB est repérée pour la première fois chez les bovins au Royaume-Uni. L'EBS est devenue épidémique en raison de l'inclusion dans l'alimentation des bovins de farines de viandes et d'os produites à partir de carcasses d'animaux. Si son incidence continue à décroître au Royaume-Uni, elle augmente dans un certain nombre d'autres États membres en raison de l'introduction d'un dépistage plus systématique de l'ESB. Le premier cas d'ESB a été identifié en France en 1991, depuis 1.019 cas d'ESB ont été recensés en France. Le pic de l'épidémie s'est produit au Royaume-Uni, en 1992, avec plus de 36.000 cas recensés. · La maladie de Creutzfeldt -Jakob (MCJ) est la forme humaine de l'encéphalopathie spongiforme bovine (EBS). Elle survient sous 3 formes dont une associée fortement à une exposition alimentaire à l'ESB. C'est le mode le plus courant de transmission. En effet, la plupart des cas rapportés en Europe semblent être liés à la consommation de produits bovins contaminés par l'agent de l'ESB. Dans trois cas, rapporté au Royaume-Uni, le mode de transmission serait une transfusion sanguine provenant d'un donneur asymptomatique, mais infecté.
Identifier les mécanismes pouvant bloquer l'effet pathogène et développer des traitements : ces prions synthétiques vont permettre une connaissance parfaite et un contrôle précis sur leur comportement pathogène, explique l'auteur principal, Giuseppe Legname. Alors que les prions « naturels » ou « sauvages » ne sont pas toujours simples à observer ou à manipuler, ces nouveaux prions synthétiques seront plus faciles à contrôler, tout en entraînant des effets similaires à ceux des prions biologiques. Ici, l'équipe a synthétisé des prions de souris puis vérifié leur rôle dans la pathogenèse, aboutissant à des effets comparables à ceux des prions naturels, « très proches », expliquent les auteurs « des prions responsables de la maladie de la vache folle et de la maladie de Creutzfeldt-Jakob ».
Avec ces prions synthétiques, la recherche ne fait certes que commencer. Cependant, elle promet déjà d'aborder, au-delà des maladies à prions, les maladies neurodégénératives, qui se développent aussi sous l'effet de molécules ou protéines selon des mécanismes similaires à ceux des prions. « Nous réfléchissons déjà aux molécules comme la bêta-amyloïde, impliquée dans maladie d'Alzheimer. Pour les maladies dégénératives aussi, disposer de molécules synthétiques permettrait de faire un grand pas en avant ».
PLoS Pathogens December 31, 2015 DOI: 10.1371/journal.ppat.1005354 Synthetic prions with novel strain-specified properties
Plus d'études sur la Maladie de Creutzfeldt-Jakob
Cette actualité a été publiée le 5/01/2016
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