HÉPATITE B : La cellule sentinelle qui neutralise le VHB
Cette équipe de l'UNIGE décrypte le mécanisme en 3 étapes qui permet à notre organisme de se défendre contre l'hépatite B. En identifiant un complexe protéique clé actif lorsque notre corps est infecté par le virus, les chercheurs suisses désignent ici, dans la revue Nature Structural and Molecular Biology, une nouvelle cible thérapeutique, pour lutter contre cette forme d’hépatite, la plus courante et la plus contagieuse. Une hépatite qui peut mener au cancer du foie.
Le virus de l'hépatite B (VHB) est responsable de l'une des maladies infectieuses les plus graves, les plus courantes et pourtant les plus méconnues. L’hépatite B touche ainsi plus de 135 000 personnes en France dont seules 17 % ont été dépistées. Transmis par les fluides biologiques, le sang ou sexuellement, le VHB, 100 fois plus contagieux que le VIH, attaque les cellules du foie.
La maladie entraîne de graves complications, notamment la cirrhose et le cancer du foie. Il n'existe pas de traitement efficace pour la forme chronique de la maladie, qui ne peut être prévenue que par la vaccination. On estime ainsi que près d'un million de personnes meurent chaque année de la maladie dans le monde.
La découverte d’un complexe sentinelle protecteur
En 2016, la même équipe de l'UNIGE dirigée par Michel Strubin, professeur de microbiologie et médecine moléculaire à la Faculté de médecine de l'UNIGE, avait révélé un mécanisme crucial pour comprendre le développement de la maladie : lorsque notre système immunitaire se défend contre elle, un complexe de 6 protéines appelées « SMC5/6 », présentes dans nos cellules, détecte l'ADN viral et le bloque. Le virus riposte alors et produit une protéine spécifique, la protéine X. Cette protéine pénètre dans la cellule et dégrade SMC5/6 qui ne peut plus jouer son rôle de sentinelle.
L'étude précise les 3 étapes du processus de protection naturel contre la maladie et les protéines nécessaires pour que SMC5/6 joue son rôle antiviral.
- une protéine du complexe SMC5/6 détecte l'ADN du virus et le piège,
- une deuxième protéine du complexe - SLF2 - emmène l'ADN piégé du virus dans un sous-compartiment du noyau de la cellule attaquée, appelé le corps PML,
- une troisième protéine - Nse2 - entre alors en jeu et inhibe le chromosome du virus.
Des recherches plus approfondies, sur des cultures cellulaires in vitro et à l’aide de techniques de biologie moléculaire et plus spécifiquement de l’édition de gènes CRISPR-Cas9 confirment que cette capacité de protection est propre à SMC5/6, précise Fabien Abdul, co-auteur et chercheur à l’Unige.
Ces travaux permettent de cerner le rôle de ce complexe protéique et de préciser son action antivirale. Ils désignent de nouvelles cibles thérapeutiques, les protéines du complexe, voire le complexe lui-même, pour lutter contre le virus de l'hépatite B.
Les chercheurs travaillent à mieux décrypter l’étape 2 soit le mécanisme d’inhibition du virus dans le sous-compartiment du noyau cellulaire ainsi que le rôle de la protéine X.
NB : L’étude a été soutenue par Gilead Sciences.
Source: Nature Structural & Molecular Biology 12 Sept, 2022 DOI: 10.1038/s41594-022-00829-0n Smc5/6 silences episomal transcription by a three-step function
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Cette actualité a été publiée le 19/11/2022 par
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