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ALZHEIMER: La faute à la protéine ou aux agrégats?

Actualité publiée il y a 5 années 7 mois 2 semaines
ACS Chemical Biology

Ce n’est pas la bêta-amyloïde, une protéine clé dans le développement de la maladie d'Alzheimer qui est seule en cause, remarquent ces chercheurs de l’Institut de recherche en biomédecine de Barcelone (IRB) Barcelona) mais ses agrégats qui sont les plus nocifs pour les neurones. Empêcher la formation de ces agrégats peut donc être une option. Conclusions dans la revue ACS Chemical Biology.

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Les auteurs rappellent d'abord l'absence de preuve sans équivoque que ce peptide amyloïde est l'agent causal de l'apparition et le développement de la maladie d'Alzheimer. Ensuite, ils remarquent que la bêta-amyloïde n'est pas nocive en solo mais seulement lorsqu'elle s'agrège en « paquets » qui peuvent rassembler jusqu'à 3.000 unités. Pour Natàlia Carulla, chercheur à l'IRB Barcelona et auteur principal, il s'agit d'identifier le responsable de la mort neuronale pour confirmer ou rejeter l'hypothèse « bêta-amyloïde ».


Grâce à une nouvelle technique, les auteurs identifient les différents types d'agrégats bêta-amyloïdes et évaluent en parallèle leur degré de toxicité. L'étude montre que la maladie est déclenchée par des agrégats intermédiaires et révèle que le développement de la structure de ces agrégats détermine leur capacité à entrainer la mort neuronale.

Les formes nuisibles de bêta-amyloïde : Les agrégats les plus toxiques sont ceux formés par 20 à 100 unités de bêta-amyloïde, écrivent les auteurs, connus comme « intermédiaires » et précurseurs de fibrilles de bêta-amyloïde. En revanche, les petits agrégats et les fibrilles amyloïdes qui peuvent rassembler jusqu'à 3000 unités de peptide, n'entrainent pas la mort neuronale. C'est du moins ce que les scientifiques ont pu observer sur des cultures de neurones d'hippocampes de souris aux différentes étapes du processus d'agrégation. La mort neuronale marque un pic à 60%, lorsque les cellules sont exposées à des agrégats intermédiaires de bêta-amyloïde qui ont atteint un degré spécifique de développement.

L'espoir est maintenant de parvenir à une modélisation permettant de concevoir des molécules thérapeutiques qui empêchent la formation ou perturbent ce type d'agrégats.

Mais la technique est là qui pourrait aussi permettre d'examiner l'agrégation d'autres protéines associées à d'autres maladies comme la maladie de Huntington, de Parkinson ou le diabète de type 2.

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