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ALZHEIMER: L'apport alimentaire en cuivre en question

Actualité publiée il y a 5 années 4 mois 1 heure
PNAS

Viande rouge, crustacés, noix, lentilles et de nombreux fruits et légumes sont riches en cuivre. Or des niveaux élevés de cuivre peuvent perturber les effets d'une protéine clé dans le cerveau étroitement associée à la maladie d'Alzheimer…ici chez la souris. Cette étude de l'Université de Rochester, publiée dans les Actes de l’Académie des sciences américaine (PNAS)suggère ainsi –sous réserve que le mécanisme soit identique chez l’homme- que trop de cuivre favorise l’accumulation de plaques bêta-amyloïde dans le cerveau.

Une recherche sur l'animal intéressante sur le plan fondamental mais qui ne recommande pas d'éviter les aliments riches en cuivre, qui apportent d'autres bénéfices. En effet, a contrario, de trop faibles niveaux en cuivre peuvent nuire à la santé osseuse ou entraîner une hyperthyroïdie.


L'effet cuivre dans la démence : Les chercheurs ont voulu tester si le cuivre interfère sur la barrière hémato-encéphalique sur des souris modèles d'Alzheimer, génétiquement programmées pour surproduire la bêta-amyloïde, nourries avec différents apports en cuivre. Les chercheurs ont examiné les cellules du cerveau, les vaisseaux sanguins et différents niveaux de protéines, dont la bêta-amyloïde.

Les souris modèles de la maladie présentent des niveaux de cuivre quadruplés dans les petits vaisseaux sanguins du cerveau entraînant une diminution des niveaux d'une protéine LRP1 et bloquant ainsi le processus d'élimination de la bêta-amyloïde dans les cerveaux de ces souris.

Les auteurs suggèrent ainsi un effet significatif du cuivre sur le contrôle de la bêta-amyloïde et donc le développement de la démence. Sous réserve que ce processus soit reproduit chez l'homme, c'est une piste possible de médicaments pour prévenir ou traiter la maladie d'Alzheimer, en ciblant en particulier la protéine LRP1 au rôle clé dans l'élimination de la protéine bêta-amyloïde.

Source: PNAS August 19 2013 Low levels of copper disrupt brain amyloid-β homeostasis by altering its production and clearance

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