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ALZHEIMER: Un chaperon moléculaire qui contre le pack amyloïde

Actualité publiée il y a 4 années 2 mois 1 semaine
Nature Structural and Molecular Biology

Une molécule qui arrête le développement de la maladie, c’est l’espoir apporté par cette étude qui révèle une molécule, appelée Brichos qui empêche l'agglomération des protéines amyloïdes, spécifique dans la maladie d’Alzheimer. Ces travaux, présentés dans la revue Nature Structural and Molecular Biology, suggèrent que de tels « chaperons moléculaires » sont en mesure de bloquer les voies complexes menant au mauvais repliement des protéines et à leur agrégation.

Les causes de la maladie restent toujours mal comprises, cependant l'une de ses spécificités, des quantités anormalement élevées de protéines fibreuses ou plaques amyloïdes dans le cerveau a été plus que documentée. Cette étude, menée sur la souris, suggère qu'une molécule, nommée Brichos, pourrait s'attaquer à ce processus et ainsi réduire la progression de la maladie.


Les chercheurs de l'Université de Cambridge, du Karolinska Institutet, de l'Université de Lund, de l'Université suédoise des sciences agricoles et de l'Université de Tallinn (Estonie) ont exploré les processus biologiques complexes impliqués dans la maladie d'Alzheimer et, en particulier, le processus de formation de ces fibrilles amyloïdes. Ils ont eu l'idée de tester cette molécule d'acides aminés pour voir si elle pourrait interférer avec le processus, à la fois sur des cellules humaines cultivées en laboratoire et des tissus du cerveau de souris.

Les chercheurs constatent que la protéine Brichos stoppe les réactions provoquées par des fibrilles amyloïdes, réduisant ainsi leur toxicité dans les cellules du cerveau. La protéine agit par liaison à la surface des fibrilles amyloïdes, cette liaison supplémentaire stoppant les réactions en chaîne toxiques qui conduisent à l'agrégation.

Selon les auteurs, il y a là une véritable percée scientifique : «Ces résultats révèlent que les chaperons moléculaires, comme Brichos, peuvent contribuer à maintenir l'homéostasie des protéines par la suppression sélective des réactions complexes responsables des effets toxiques liés au mauvais repliement des protéines et à leur agrégation ». Il pourrait même y avoir d'autres protéines du même acabit que Brichos. A valider encore chez l'Homme…

Source: Nature Structural and Molecular Biology February 16 2015 doi:10.1038/nsmb.2971 A molecular chaperone breaks the catalytic cycle that generates toxic Aβ oligomers

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